Autor(es):
Marques, Clara Beatriz Ferreira 
Data: 2008
Identificador Persistente: http://hdl.handle.net/10773/3053
Origem: RIA - Repositório Institucional da Universidade de Aveiro
Assunto(s): Química dos alimentos; Conservação dos alimentos; Actividade catalítica; Alta pressão; Actividade catalítica
Descrição
O objectivo principal deste trabalho foi o estudo do efeito de tratamentos de
pressão na cinética de inactivação térmica e reactivação da enzima
peroxidase, tendo por base resultados obtidos num trabalho anterior (Sousa
e Saraiva, 2001), onde se verificou que os tratamentos por pressão
influenciavam a estabilidade térmica da enzima. Numa primeira fase deste
trabalho procedeu-se ao estudo do efeito de pressões superiores às usadas
no trabalho anterior onde se verificou que os tratamentos a pressões
superiores apresentam o mesmo efeito estabilizador para temperaturas de
inactivação próximas da temperatura de desnovelamento (80-85ºC), pelo
que poderá afectar a temperatura de desnovelamento da enzima. Numa
segunda fase deste trabalho procedeu-se ao estudo da inactivação térmica
e reactivação da enzima com base nos parâmetros cinéticos determinados.
Verificou-se o aumento da quantidade de enzima que se perde na segunda
fase da inactivação com o aumento das temperaturas usadas nas
inactivações e pressões, uma vez que se verifica aumento do parâmetro
cinético . Verifica-se também uma estabilização da primeira fase de
inactivação, uma vez que o valor do parâmetro cinético k1 diminui. Com a
reactivação verificou-se uma diminuição do valor dos parâmetros cinéticos k1
e k2, enquanto para aumenta para as temperaturas até 80ºC diminuindo
para as temperaturas superiores. Procedeu-se ainda ao estudo do efeito da
concentração da enzima onde se concluiu que a concentração da enzima
influencia a sua estabilidade térmica. Por fim procedeu-se ao estudo do
efeito da solução de tampão uma vez que a usada no trabalho anterior
(tampão fosfato) é diferente da usada neste trabalho experimental (tampão
Tris-HCl) onde se conclui que a enzima apresenta maior estabilidade em
tampão Tris-HCl.
ABSTRACT: The main objective of this work was the study of the effect of pressure
treatments on the thermal inactivation kinetics and activitity reactivation of
the enzyme peroxidase, having as a starting base results obtained in a
previous work (Sousa and Saraiva, 2001), where it was verified that pressure
treatments influenced the thermal stability of this enzyme. Firstly, the effect of
higher pressures compared to those used in the previous work were studied.
It was verified that the applied pressure treatments show some stabilizing
effect for temperatures of inactivation close to the melting temperature (80-
85ºC) of the enzyme, indicating that might be able to affect the melting
temperature. Secondly, the thermal inactivation and reactivation of the
enzyme was studied based on the determined kinetic parameters. It was
verified an increase of the amount of enzyme activity that is lost in the
second phase of the inactivation process with the increase of the inactivation
temperature and pressure applied, since the kinetic parameter increases.
The pressure applied also stabilizes the first inactivation phase, as verified by
the decrease of the inactivation reaction rate k1. Upon reactivation both (k1 e
k2) inactivation reaction rates decreased, while the parameter increases for
temperatures until 80ºC, decreasing for the higher inactivation temperatures.
It was also studied the effect of the concentration of the enzyme on its
inactivation, allowing to conclude that it influences it. Lastly, it was studied
the effect of the buffer solution used on the inactivation of the enzyme. it was
concluded that the enzyme presents greater stability in Tris-HCl buffer than
in sodium phosphate buffer. Mestrado em Bioquímica e Química dos Alimentos
