Author(s):
Jorge, Lurdes 
; Vaz, Madalena
Date: 2011
Persistent ID: http://hdl.handle.net/10198/5718
Origin: Biblioteca Digital do IPB
Subject(s): Bioinformática; Caracterização de genes; Trichoderma harzianum lip2
Document details
Caracterização de genes através de recursos bioinformáticos
Description
Após descodificação da fase de leitura aberta de um gene, uma série de ferramentas bioinformáticas podem ser utilizadas para a caracterização da sequência deduzida da proteína. Uma pesquisa no website do Expasy Proteomics Server (http://expasy.org/tools) e uma sequência nucleotídica permitem-nos identificar e caracterizar proteínas, identificar motivos, padrões e perfis, inferir a sua estabilidade, localização celular ou função, fazer as predições das estruturas secundária e terciária, procurar sequências similares depositadas em bases de dados e compará-las, estabelecer relações filogenéticas. Neste caso usámos a ORF ("open reading frame") do gene lip2 de Trichoderma harzianum, cuja sequência pode ser acedida na base de dados da EMBL com o número de acesso AM774154.1. A proteína codificada por lip2 tem 404 aminoácidos, massa molecular calculada de 44604,3 Dalton e ponto isoeléctrico global calculado de 5,0. É considerada estável. Uma pesquisa efectuada na base integrada InterproScan incluiu lip2 na família das lipases com serina no centro activo (PROSITE PS00120, posição 210-219), e na das lipases_classe3 (Pfam PF01746, posição 131-190) com uma probabilidade de 1,4.e-31. http://www.ebi.ac.uk/Tools/pfa/iprscan/ A sua estrutura primária está de acordo com o consenso G-x-S-x-G, descrito como centro activo de lipases, inserido na sequência consenso de lipases com serina no centro activo: [LIV]-{KG}-[LIVFY]-[LIVMST]-G-[HYWV]-S-{YAG}-G-[GSTAC]. Os primeiros 25 aminoácidos constituem uma sequência sinal, que sugere a entrada desta proteína no retículo endoplasmático, e uma localização extracelular. No que respeita a modificações pós-traducionais, entre outras, a proteína codificada por lip2 apresenta três possíveis sítios de N-glicosilação, quatro sítios prováveis de N-miristoilação, um de palmitoilação e 28 sítios potenciais de fosforilação. A palmitoilação aumenta a superficie hidrofóbica e a afinidade para os substratos e desempenha um papel importante no transporte de proteína.
Após descodificação da fase de leitura aberta de um gene, uma série de ferramentas bioinformáticas podem ser utilizadas para a caracterização da sequência deduzida da proteína. Uma pesquisa no website do Expasy Proteomics Server (http://expasy.org/tools) e uma sequência nucleotídica permitem-nos identificar e caracterizar proteínas, identificar motivos, padrões e perfis, inferir a sua estabilidade, localização celular ou função, fazer as predições das estruturas secundária e terciária, procurar sequências similares depositadas em bases de dados e compará-las, estabelecer relações filogenéticas. Neste caso usámos a ORF ("open reading frame") do gene lip2 de Trichoderma harzianum, cuja sequência pode ser acedida na base de dados da EMBL com o número de acesso AM774154.1. A proteína codificada por lip2 tem 404 aminoácidos, massa molecular calculada de 44604,3 Dalton e ponto isoeléctrico global calculado de 5,0. É considerada estável. Uma pesquisa efectuada na base integrada InterproScan incluiu lip2 na família das lipases com serina no centro activo (PROSITE PS00120, posição 210-219), e na das lipases_classe3 (Pfam PF01746, posição 131-190) com uma probabilidade de 1,4.e-31. http://www.ebi.ac.uk/Tools/pfa/iprscan/ A sua estrutura primária está de acordo com o consenso G-x-S-x-G, descrito como centro activo de lipases, inserido na sequência consenso de lipases com serina no centro activo: [LIV]-{KG}-[LIVFY]-[LIVMST]-G-[HYWV]-S-{YAG}-G-[GSTAC]. Os primeiros 25 aminoácidos constituem uma sequência sinal, que sugere a entrada desta proteína no retículo endoplasmático, e uma localização extracelular. No que respeita a modificações pós-traducionais, entre outras, a proteína codificada por lip2 apresenta três possíveis sítios de N-glicosilação, quatro sítios prováveis de N-miristoilação, um de palmitoilação e 28 sítios potenciais de fosforilação. A palmitoilação aumenta a superficie hidrofóbica e a afinidade para os substratos e desempenha um papel importante no transporte de proteína.
Document Type
Conference Object
Language Portuguese
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